Nedavno je ekipa za inovacije v inženirstvu živilskih encimov Inštituta za predelavo kmetijskih proizvodov Kitajske akademije kmetijskih znanosti identificirala novo vrstoferulinska kislinaesteraza As FAE iz črevesja Allobacterium serratia Mehanizmi za vezavo substrata in katalitični mehanizmi zagotavljajo znanstveno podlago za poglobljeno razumevanje mehanizma presnove prehranskih vlaknin v črevesnem traktu, kot tudi smernice za natančno prehrano in natančno medicinsko regulacijo črevesnih encimov. Povezani rezultati raziskav so bili objavljeni v Journal of Agricultural and Food Chemistry v obliki naslovnega članka z naslovom"The α-Helicical Cap Domain of a Novel Esterase from Gut Alistipes shahii Shaping the Substrate-Binding Pocket [ GG] quot;.
Po mnenju raziskovalca Xin Fengjiao je človeška črevesna flora osrednji most, ki povezuje presnovo hrane in regulacijo telesne prehrane ter igra ključno vlogo pri zdravju in bolezni ljudi. Specifična flora lahko sprosti funkcionalno ferulinsko kislino iz prehranskih vlaknin s kodiranjem specifične esteraze ferulne kisline in nato izvaja funkcije, kot so antioksidacija, protiinfekcija, protitumorska, izboljšanje bolezni srca in ožilja ter uravnavanje možganske kognicije. V prejšnji študiji je bilo sedem genov esteraze ferulne kisline reguliranih z uporabo in vitro fermentacije fekalnih bakterij. V tej študiji smo izvedli ekspresijo, čiščenje in encimske lastnosti esteraze ferulinske kisline, pridobljene iz črevesnih bakterij S.. Optimalna temperatura encima je 40 °C, optimalni pH je 8,5 in ima veliko prednost substrata za estre maščobnih kislin s kratkimi verigami. Študija je nadalje analizirala tridimenzionalno strukturo encima in pokazala, da edinstvena"cap" domena igra pomembno vlogo pri vezavi in katalizi encima's substrat.
